Znanstvenici privatnog hrvatskog laboratorija Genos, najpoznatijeg po analizi glikanskih biomarkera bolesti, došli su do važnih novih saznanja o mehanizmima regulacije glikozilacije proteina. U suradnji s kolegama sa Sveučilišta Zapadne Australije, Genosov tim ukazao je na potencijalno važan novi evolucijski mehanizam koji bi mogao objasniti brzu evoluciju višestaničnih organizama, a rezultate njihovog istraživanja objavio je početkom ovog tjedna ugledni znanstveni časopis »Nature Chemical Biology«.

Hrvatski znanstvenici istraživali su glikozilaciju proteina imunoglobulina G kod čak 95 različitih sojeva miševa – generiranih u Centru za medicinska istraživanja Sveučilišta Zapadne Australije. Njihovi su rezultati pokazali da su samo tri preslagivanja genoma, kroz samo tri generacije miševa, dovoljna za nastanak značajnih strukturnih i funkcionalnih razlika imunoglobulina koje se dalje nasljeđuju – pojasnili su iz Genosa.

Imunoglobulin G (lgG) je protein neophodan za funkcioniranje imunološkog sustava – pomoću njega sustav prepoznaje bakterije ili viruse, te određuje način na koji će se braniti. Ipak, genetički i okolišni faktori u podlozi ovog proteina još uvijek nisu dovoljno istraženi. Genosov tim istraživao je proces glikozilacije uslijed kojeg se glikani – vrsta šećera, vežu uz proteine dajući im konkretne funkcije. U slučaju imunoglobulina G, primjerice, o glikanima ovisi hoće li njegova funkcija biti upalna ili protuupalna, a već je ranije dokazano da su promjene u procesu glikozilacije imunoglobulina važan faktor u različitim bolestima.

Tim je istraživanje proveo na velikom broju sojeva miševa koji su nastali križanjem osam roditeljskih sojeva, što znači da je svaki soj bio genetski drugačiji. Rezultati su, između ostalog, pokazali da se proces glikozilacije razlikuje od soja do soja, te da u ovisnosti o tome kod različitih miševa Imunoglobulin G može imati različite funkcije. Na temelju toga, pojasnila nam je jedna od vodećih autorica na radu Jasminka Krištić, tim je postavio ambicioznu hipotezu da viši organizmi mogu brzo stvarati nove strukture glikoproteina putem alternativne glikozilacije, što posljedično omogućuje nove biološke funkcije.

Drugim riječima, radi se o mehanizmu koji može objasniti slučajeve »brže« evolucije, s obzirom da bi stvaranje novih struktura samo kroz slučajne mutacije u genima trajalo i stotinama generacija. Njihova otkrića vezana za imunoglobulin G mogla bi poboljšati i potencijalne terapije za neke upalne bolesti koje se temelje upravo na ovom proteinu.